Рицин

Рецина

Рецина  — греческое смоляное белое вино крепостью 11,5 % об. Менее распространено розовое вино, изготовленное по аналогичной технологии, называемое «коккинели» (греч. κοκκινέλι). Подобные «смоляные» вина известны, как минимум, 2700 лет.

Оригинальный вкус вину придает его хранение: сосуды с вином, в частности амфоры, для предупреждения контакта с воздухом, запечатывали сосновой смолой. Также смолу добавляли и в само вино, для предотвращения скисания и добавления лечебных свойств, как считали древние.

Римляне начали использовать бочки в третьем веке до н. э., отменяя необходимость в смоле, но аромат и вкус рецины были так популярны, что дошли и до наших дней. В настоящее время смола специально добавляется на стадии брожения для придания вину характерного аромата, после завершения процесса брожения смола удаляется.

Рецинирование разрешено только в Греции. Для приготовления современной рецины используется только смола алеппской пинии, ее количество не должно превышать 10 г/литр, однако для достижения наилучших результатов — количество смолы не должно превышать 5-15 % от разрешенного, при этом еще сохраняется собственно винный букет. Ранее, до Второй мировой войны, количество смолы достигало 7 % веса вина. Вообще, очень сильный смоляной запах — признак низкого качества.

Возможно, это самое распространённое вино в Греции, несмотря на разную популярность в различных областях. В действительности вина без использования смолы вообще не имеют достаточно давних традиций в Греции, вследствие многовекового господства турок. Только после обретения независимости, в начале XIX века, виноделие стало возвращаться повседневную жизнь греков.

Благодаря сильному вкусу, рецину лучше подавать с обильно приправленными блюдами, характерными для греческой и средиземноморской кухни. Вследствие того же экзотического вкуса, её практически невозможно вписать в последовательность вин подаваемых к столу, и лучше оставить единственным вином за трапезой.

Рецина подается охлажденной до 7-9 °C, традиционным сосудом для нее являются цилиндрические медные кружки объемом 0.25, 0.5 или 1 литр, однако использование обычных винных фужеров позволит лучше оценить экзотический букет.

Слово «ρετσίνα» переводится как «смола», русское слово «резина» происходит от того же греческого слова (греч. ρετσίνα→лат. resina→русск. резина).

Рубрика: Вина Греции |
Метки: Вкус вина, греческое вино, рецина

History

The earliest recorded mention of using resin with wine amphorae is by the first-century Roman writer Columella, who detailed in his work De Re Rustica (12,20,3 and 12,22,2) the different type of resin that could be used to seal a container or be mixed into the wine. He recommended, however, that the very best wines should not be mixed with resin because of the unpleasant flavor introduced thereby. His contemporary, Pliny the Elder, does recommend the use of adding resin to the fermenting wine must in his work Naturalis Historia (14.124) with the resin from mountainous areas having a better aroma than those that come from lower lands (16.60).

The Roman settlements in Illyria, Cisalpine Gaul and Gallia Narbonensis did not use resin-coated amphorae due to the lack of suitable local pine trees and began to develop solid, less leak-prone wooden barrels in the 1st century CE. By the 3rd century, barrel making was prevalent throughout the Roman Empire. The exception was the eastern empire regions of Byzantium which had developed a taste for the strong, pungent wine and continued to produce resinated wine long after the western Roman empire stopped. The difference in taste between the two empires took center stage in the work of the historian Liutprand of Cremona and his Relatio de Legatione Constantinopolitana. In 968, Liutprand was sent to Constantinople to arrange a marriage between the daughter of the late Emperor Romanos II and the future Holy Roman Emperor Otto II. According to Liutprand, he was treated very rudely and in an undignified manner by the court of Nikephoros II, being served goat stuffed with onion and served in fish sauce and «undrinkable» wine mixed with resin, pitch and gypsum—very offensive to his Germanic tastes.

Pilgrims and Crusaders to the Holy Land during the Middle Ages recorded their experiences with the strong, resin wines of the Greek islands. Pietro Casola, an Italian noble who traveled to Jerusalem in 1494, wrote about the wines and cuisines of the places he stopped at along the way. In one of his entries, about his visit to Modone on Peloponnese, he wrote about the bounty of good quality wines made from Malmsey, Muscatel and Rumney varieties. Everything he tried was pleasing, except the strong, resinated wine with an unpleasant odor.

Anecdotal history

Popular anecdotes about the evolution of retsina stem from the Roman conquest of Greece. Stories claim that the Romans plundered the wines of Greece, angering the citizens who turned to pine resin as a way of extending their store of wine and as a deterrent to their thirsty conquerors. The harsh flavor was said to put off the Romans, who refused to drink the bitter ferment. Another anecdote claims that an excess of undiluted retsina was lethal for King Eric I of Denmark and Sigurd I of Norway.

Grapes and winemaking

Today the traditional grape for Retsina is Savatiano with Assyrtiko and Rhoditis sometimes blended in, as well as other grape varieties throughout Greece. On the island of Rhodes, Athiri is the main grape. Modern Retsina is made following the same winemaking techniques of white wine or rosé with the exception of small pieces of Aleppo pine resin added to the must during fermentation. The pieces stay mixed with the must, and elute an oily resin film on the liquid surface; at racking the wine is clarified and the solids and surface film are removed from the finished wine. Nowadays, protecting the new wine from oxidation is easy to do with far simpler means and much less resin is used than traditionally called for. Such wines lack the pungent «whiff of turpentine» streak of old, and are considered ideal accompaniments to such strong-tasting local cuisine as pastırma or garlic dips, which are often consumed as mezes with alcoholic beverages.

Применение

Медицина

В отличие от касторового масла, очищенный рицин в медицине не применяется, хотя проводились разработки способов его использования для лечения рака, а также при вакцинации.

Химическое оружие

Известно, что рицин в 6 тысяч раз более ядовит, чем цианистый калий. Поскольку небольшой дозы рицина размером с булавочную головку достаточно, чтобы убить взрослого человека, способы применения рицина в качестве оружия массового поражения изучались военными ведомствами разных стран, начиная с Первой мировой войны, однако из-за ряда недостатков это вещество так и не было принято на вооружение. Тем не менее, рицин нашёл применение у спецслужб. Одним из наиболее известных инцидентов с применением рицина стало убийство болгарского диссидента Георгия Маркова, который был отравлен в 1978 году при помощи укола зонтиком особой конструкции. По другим данным, оружие убийцы было пневматическим ружьем, стрелявшим микрокапсулой с рицином и замаскированным под зонтик. Доза, введенная Маркову, составила не более 450 мкг (или 0,45 миллиграмма).

Простота получения токсина сделала его потенциально доступным для террористических групп. Так, в 2001 году пресса сообщала об обнаружении инструкций по изготовлению рицина на разгромленной базе «Аль-Каида» в Кабуле. В 2003 году некоторое количество рицина было найдено у террористов в Лондоне, следы рицина обнаружились в ячейке хранения на Лионском вокзале в Париже.

В 2013 году ряд лиц из штата Миссисипи были арестованы за попытку послать президенту США Бараку Обаме и другим высокопоставленным лицам США письма с рицином. Так, в мае этого же года мэру города Нью-Йорк прислали письмо с угрозами, содержащее рицин, предположительно в ответ на деятельность общественной организации «Мэры против нелегального оружия».

Позднее в Техасе предъявлены обвинения актрисе Шэннон Ричардсон, подозреваемой в рассылке писем со смертельным ядом американским политикам.

Примечания

  1. Wales R., Richardson P.T., Robers L.M., Woodland H.R., et al. Mutational analysis of the galactose binding ability of recombinant ricin b chain (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1991. — Vol. 266. — P. 19172—19179.
  2. Endo Y., Tsurugi K. RNA N-glycosidase activity of ricin A-chain: mechanism of action of the toxic lectin ricin on eukaryotic ribosomes (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1987. — Vol. 262. — P. 8128—8130.
  3. Endo Y., Tsurugi K. The RNA N-glycosidase activity of ricin A chain (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1998. — Vol. 263. — P. 8735—8739.
  4. Sperti S., Montanaro L., Mattioli A., et al. Inhibition by ricin of protein synthesis in vitro: 60S ribosomal subunit as the target of the toxin (англ.) // Biochem J (англ.)русск. : journal. — 1973. — Vol. 136. — P. 813—815.
  5. ↑ . Дата обращения 29 апреля 2013.
  6. Rózsa L, Nixdorff K 2006. Biological Weapons in Non-Soviet Warsaw Pact Countries. pp. 157—168. In: Wheelis M, Rózsa L, Dando M (eds.) 2006. Deadly Cultures: Biological Weapons since 1945. Harvard University Press.
  7. , Глава 11. «Смерть от зонтика», с. 225.
  8. . Дата обращения 30 мая 2013.
  9. .

Биохимия

Механизм отравляющего действия рицина включает ингибирование синтеза белка рибосомами. Известны два основных типа таких ингибиторов: ингибиторы типа 1 представляют собой единичную полипептидную цепь, обладающую ферментативной активностью, а рицин и прочие ингибиторы типа 2 состоят из двух полипептидных цепей и являются гетеродимерными гликопротеинами. Из них только цепь A обладает ферментативной активностью, а цепь B, связанная с нею дисульфидными связями, проявляет активность, свойственную лектинам и опосредует проникновение токсина в цитозоль. Чтобы токсин мог инактивировать рибосому, дисульфидная связь между цепями А и В должна быть восстановлена.

Структура

Молекула рицина представляет собой гликозилированный глобулярный гетеродимер массой 60-65 кДа. Массы цепей А и В приблизительно равны: 32 и 34 кДа соотв.

  • Цепь A — N-гликозидаза, состоит из 267 аминокислотных остатков. Три структурных домена, состоящие из альфа-спиралей и бета-складок, образуют щель, в которой расположен активный центр.
  • Цепь B — лектин, состоит из 262 аминокислотных остатков, связывает остатки галактозы на поверхности клетки. Образует двудольную структуру, лишенную альфа-спиралей и бета-складок, каждая доля разделяется на три субдомена, один из которых содержит активный центр. Белки, подобные цепи A, содержат многие растения, например, ячмень, но в отсутствие цепи B они нетоксичны.

Проникновение в цитозоль

Способность рицина проникать в цитозоль зависит от водородных связей, образующихся между аминокислотными остатками цепи B и олигосахаридами на поверхности клетки, содержащими остатки галактозы или N-ацетилгалактозамина. Кроме того, остатки маннозы, входящие в состав рицина, могут связываться рецепторами маннозы на поверхности клетки. Показано, что на поверхности одной клетки может связаться до 106−108 молекул рицина. После связывания происходит интернализация молекул как в клатриновые везикулы, так и в транспортные везикулы, не содержащие клатрин, такие как кавеолы и везикулы, образующиеся при макропиноцитозе. Так рицин попадает в эндосомы и затем в аппарат Гольджи. Хотя на этом пути рицин проходит через лизосомы, он не подвергается деградации, и из аппарата Гольджи попадает в эндоплазматический ретикулум интактным.

Известно, что для проявления токсической функции рицин должен распасться на A- и B-цепи, но где это происходит, в эндоплазматическом ретикулуме или в цитозоле, пока неизвестно. Существующий в цитозоле механизм очистки от лишнего белка путём его убиквитинирования на рицин также не действует, поскольку для присоединения убиквитина в его структуре не хватает остатков лизина.

Инактивация рибосомы

Показано, что цепь A расщепляет гликозидную связь при остатке аденина в позиции 4324 рРНК 28S субъединицы; этот остаток расположен в консервативной последовательности 5’-AGUACGAGAGGA-3’, называемой сарцин-рициновой петлёй, которая важна для связывания факторов элонгации, вследствие чего синтез белка на рибосоме полностью и необратимо блокируется. На этом действие цепи A не прекращается, каждая молекула этого фермента выводит из строя до 1500 рибосом в минуту.

Ссылка на основную публикацию